Si l’amphiphysine 2 s’ancre par son domaine BAR dans les membranes cellulaires pour entrainer leur incurvation, elle comporte à son autre extrémité, un domaine SH3 qui lui permet d’interagir avec d’autres protéines, notamment avec la dynamine 2, la cavine 4 ou une autre molécule d’amphiphysine 2.
- Grâce à une nouvelle approche d’étude de l’interactome, l’équipe de l’IGBMC de Strasbourg a découvert que le domaine SH3 de l’amphiphysine 2 avait des partenaires protéiques bien plus nombreux, dont certains sont impliqués dans des maladies neuromusculaires.
- En analysant les partenaires identifiés qui interagissent avec l’amphiphysine 2 au travers de motifs riches en proline bien définis, les chercheurs ont trouvé que beaucoup d’entre eux étaient impliqués dans la division cellulaire.
- Ainsi, les mutations de BIN1 qui entrainent une anomalie du domaine SH3 de l’amphiphysine 2 ont des conséquences bien au-delà des interactions avec la dynamine 2.
Les auteurs concluent que cette méthode d’étude de l’interactome n’est pas limitée à l’identification de partenaires protéiques, mais peut aussi être utilisée pour évaluer les conséquences de variants et en valider l’éventuel caractère pathologique.
